Isolierung und Untersuchung von löslichen Wollproteinbestandteilen aus hydrolytisch geschädigter Wolle

1) Aufgabe dieser Arbeit ist es, die beim hydrolytischen Abbau des Woll­ keratins in Lösung gehenden Proteinbestandteile zu untersuchen. Dadurch läßt sich bestimmen, welche in Wolle zugänglichen Proteine und welche Peptidbindungen unter den bei der Naßveredlung von Wolle in der Praxis üblichen Bedingungen hydrolysiert werden. 2) Die Ausbeuten der in kaltem Wasser löslichen Proteinbestandteile be­ tragen unabhängig von den Behandlungsbedingungen ca. 0,07 bis 0,08 Gew. 0/0 bezogen auf trockene Wolle. Darin sind etwa 0,03 Gew. % freie Amino­ säuren bezogen auf trockene Wolle enthalten. Es handelt sich um Protein­ bestandteile, die aufgrund von Hydrolyseschäden während der Lagerung der Wolle entstanden sind. 3) Bei der Kochbehandlung von Wolle wird die Abhängigkeit der Ausbeute an löslichen Proteinbestandteilen vom pH-Wert, von der Elektrolytkonzen­ tration und von der Art der Elektrolyte untersucht. Die Ausbeute beträgt bei niederer Elektrolytkonzentration und pH 2 1 Gew. 0/0. Mit zunehmen­ dem pH-Wert nimmt sie stark ab, zwischen pH 4 und pH 5 werden 0,2 Gew. % erhalten. Mit weiter zunehmendem pH-Wert steigt die Ausbeute geringfügig an. Bei hoher Elektrolytkonzentration (Citrat-Phosphatpuffer) werden im Durchschnitt mehr Proteinbestandteile erhalten. Bei pH 2 1 Gew. 0/0, zwis chen pH 4 und pH 5 etwa 0, 4 Gew. % und bei pH 8 1 Gew. 0/0 bezogen auf trockene Wolle.